肌動蛋白
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肌動蛋白是微絲的結構蛋白, 以兩種形式存在, 即單體和多聚體。單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構成的球形分子, 又稱球狀肌動蛋白(globular actin, G-actin),外形類似花生果。肌動蛋白的多聚體形成肌動蛋白絲, 稱為纖維狀肌動蛋白(fibros actin, F-actin)。在電子顯微鏡下, F-肌動蛋白呈雙股螺旋狀, 直徑為8nm, 螺旋間的距離為37nm。
肌動蛋白是真核細胞中最豐富的蛋白質。在肌細胞中, 肌動蛋白占總蛋白的10%, 即使在非肌細胞中, 肌動蛋白也占細胞總蛋白的1～5%。
作用
肌動蛋白是一種中等大小的蛋白質, 由375個氨基酸殘基組成, 并且是由一個大的、高度保守的基因編碼。單體肌動蛋白分子的分子量為43kDa, 其上有三個結合位點。一個是ATP結合位點, 另兩個都是與肌動蛋白結合的結合蛋白結合位點。
真核細胞需要肌動蛋白纖維網絡來控制并維持其形態及內部構造，而形成這些網絡的第一步是新肌動蛋白纖維的成核。多種細胞因子都具備形成新肌動蛋白纖維的能力，并且每種因子都能形成一種特定的網絡。其中研究最多的是肌動蛋白相關蛋白2/3復合物（Arp2/3），Arp2/3通過在已經存在的纖維周圍聚集新纖維來形成網絡。為了產生運動力，并移動細胞膜，Arp2/3需要其它蛋白的協助，其中包括加帽蛋白（capping protein，CP）。
加帽蛋白是成核Arp2/3網絡的重要組成成分，肌動蛋白網絡能驅動運動發生。傳統理論認為，快速的運動需要肌動蛋白纖維快速增長，因此，CP能通過在細胞中大部分的肌動蛋白纖維快速生長的鉤端加帽，從而增加穩定狀態肌動蛋白單體的濃度。而增加的單體濃度能導致剩余的少量未加帽肌動蛋白纖維更快速延長，從而形成更快速的運動。然而以上理論從未得到實驗的驗證。
相關實驗
為了驗證以上假說，并更好了解Arp2/3復合體及CP之間的相互作用，來自美國的一組科學家進行了詳細的研究，并在2008年5月30日出版的《細胞》（Cell）上發表了他們的實驗結果。實驗中，科學家利用純化的組分再造了肌動蛋白運動。研究人員將外層鍍有ActA（從單核細胞增多性李斯特氏菌 Listeria monocytogenes中得到的一種Arp2/3活化蛋白）的聚苯乙烯小球和五種純化的因子混合，這五種因子包括：細胞質肌動蛋白、Arp2/3復合體、CP、絲切蛋白cofilin、以及單體結合蛋白profilin。Cofilin通過水解ATP分解肌動蛋白纖維，而profilin催化肌動蛋白單體間的核苷交換。
在實驗中，科學家發現覆蓋有ActA的小球首先球狀聚集肌動蛋白外殼，2-5分鐘后分解，研究小組通過變化濃度研究了Arp2/3與CP間的關系，并分析了它們對肌動蛋白網絡的形態、運動以及生物化學組成的作用。最終，科學家得到兩個重要結論：首先，CP作用是使肌動蛋白單體遠離鉤端，并趨向于Arp2/3復合體，因此，CP并非傳統理論描述的那樣，是通過增加纖維長度來促進運動。相反的，CP通過Arp2/3復合體使更多纖維成核來促進運動。其次，運動的速度與肌動蛋白網絡的組裝速度可能是無關的，運動速度很大程度上取決于CP和Arp2/3，但肌動蛋白組裝速度卻對這兩者的變化不敏感。換言之，通過重構結構，枝狀肌動蛋白網能在同樣的組裝動力學條件下支持不同的運動速度。
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